Muskelaufbau mit Leucin und VKA

Wenn du die Effektivität deines Krafttrainings optimieren möchtest, solltest du möglicherweise darüber nachdenken, mehr verzweigtkettige Aminosäuren (VKA) und Leucin mit deiner Ernährung aufzunehmen. Aber worum handelt es sich dabei genau? Welche Vorteile bietet dir das? Brauchst du das überhaupt? Wir haben alle wichtigen Infos für dich zusammengestellt.

Einfach erklärt: Protein und essenzielle Aminosäuren

Protein ist ein Makronährstoff. Dazu zählen Nährstoffe, die in größeren Mengen benötigt werden. Es übernimmt eine Vielzahl von Schlüsselfunktionen im Körper, darunter Erhalt, Reparatur und Aufbau von Muskeln.

Proteinmoleküle unterscheiden sich in Struktur und Länge und bestehen aus „Einheiten“, den sogenannten Aminosäuren. In der Natur wurden mehrere hundert verschiedene Aminosäuren identifiziert. Davon sind 20 besonders wichtig, da sie die Proteinsynthese unterstützen.

Neun davon sind essenziell. D. h., wir Menschen müssen sie mit der Nahrung aufnehmen, da sie nicht aus anderen Aminosäuren hergestellt werden können. Sie werden daher als essenzielle Aminosäuren (EAS) bezeichnet. Drei davon werden aufgrund ihrer Struktur als verzweigtkettige Aminosäuren kategorisiert. Dabei handelt es sich um Leucin, Isoleucin und Valin.

Verschiedene proteinreiche Lebensmittel variieren in ihrer Proteinqualität. Weitere Informationen dazu findest du in unserem Leitfaden zu Proteinqualität, Verdauung und Absorption.

Was ist Proteinsynthese?

Proteinsynthese ist der Mechanismus, mit dessen Hilfe bestimmte wichtige Strukturen des Körpers, wie etwa Muskelgewebe, Haut, Enzyme, manche Hormone, Neurotransmitter und Immunfaktoren (um nur einige Beispiele zu nennen) aus Aminosäuren gebildet werden.

Fehlt es an Protein in der Nahrung, insbesondere an den EAS in jeweils ausreichender Menge, werden andere weniger wichtige Gewebe abgebaut. Es herrschen klare Prioritäten, was der Körper braucht, um uns am Leben zu erhalten.

Woran erkennt man einen Mangel an Protein in der Ernährung? Anzeichen und Symptome können Müdigkeit – insbesondere bei körperlicher Aktivität –, Muskelschwund und ein beeinträchtigtes Immunsystem sein.

Die Rolle von VKA

VKA sind in hohen Konzentrationen im Muskelgewebe enthalten. Deshalb sind sie bei Bodybuildern und Kraftsportlern beliebt. VKA haben noch weitere wichtige Aufgaben. Isoleucin ist beispielsweise an der Erhöhung der Glukoseaufnahme in die Zellen beteiligt, während andere VKA es bei diesem Prozess nicht sind. Isoleucin kann also dazu beitragen, dass man beim Training mehr Energie hat[1].

Die wichtigste Funktion von VKA – insbesondere von Leucin, das potenter als Isoleucin und Valin ist – ist jedoch ihre Rolle beim Anregen der Proteinsynthese.

VKA stimulieren die Aktivität eines Enzyms namens mTOR[2–5]. mTOR (das steht für „mechanistic/mammalian target of rapamycin“, also „mechanistisches Rapamycinziel bei Säugetieren“) ist ein Enzym, das federführend die Proteinsynthese sowie andere Prozesse wie Zellwachstum und Zellaufschluss steuert[6].*

mTOR ist ein sehr wichtiges Enzym, da es alle Stoffwechselprozesse in den meisten tierischen Geweben reguliert, wie etwa in den Muskeln[7]. Auf der Negativseite steht es aber auch mit Diabetes, Adipositas, Depressionen und bestimmten Krebsarten in Verbindung[8–10].

Wir konzentrieren uns hier jedoch eher auf die Rolle von mTOR bei der Regulierung der Proteinsynthese für Muskelwachstum und -regeneration nach dem Training. Ist mTOR über längere Zeiträume inaktiv, führt dies zu Muskelschwund. Es kommt also zum Verlust von Muskelmasse und Müdigkeit bei Menschen mit fortgeschrittenen Schwundkrankheiten, wie etwa Tumorkachexie.

Einfach ausgedrückt, kannst du dir mTOR wie einen Schalter vorstellen, der gedrückt wird, um die Proteinsynthese anzustoßen. Leucin ist dabei der Druck, der erforderlich ist, um den Schalter herunterzupressen.

Wenn der Leucinspiegel hoch genug ist, wird der Schalter gedrückt und Muskelgewebe kann repariert werden. Wenn der Leucinspiegel sinkt, wird der Schalter losgelassen und die Proteinsynthese schaltet sich aus.

Welche Mengen an Leucin und VKA sind erforderlich?

Zusätzliches Leucin kann Kraft und Leistungsfähigkeit verbessern[11–14]. Krafttraining kann diese Wirkung weiter verstärken[15–16]. Wie effektiv dies ist, hängt jedoch davon ab, wie hoch der Leucinanteil an einer Mahlzeit mit mindestens 20 g Protein ist[17].

Es hat sich erwiesen, dass ein VKA-Gesamtgehalt von mindestens 4,5 g, davon mindestens 2,2 g Leucin[16], in einer proteinhaltigen Mahlzeit ausreicht, um die Proteinsynthese anzuregen. VKA können per Nahrungsergänzungsmittel oder durch den Verzehr einer hochwertigen Proteinmahlzeit oder eines Protein-Snacks zugeführt werden.

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Leucin und VKA in Huel Produkten

Huel Produkte Portionsgröße Protein Kalorien VKA Leucin
Gesamtproteingehalt (v1.0)* 29 g 20,4 g 105 4,8 g 3,1 g
Pulver (v3.0)* 100 g 29 g 400 5,0 g 2,3 g
Black Edition (v1.1)* 90 g 40 g 400 7,4 g 3,5 g
Hot & Savoury (v1.0)** 95 g 25 g 400 4,3 g 2,0 g
Ready-to-drink (v1.0)* 500 ml 20 g 400 3,5 g 1,7 g
Riegel v3.1 49 g 12 g 200 1,9 g 0,9 g

Die Tabelle zeigt den Gehalt an VKA und Leucin im Verhältnis zu Gesamtproteingehalt und Kalorien pro Portion:

* Vanille

** Korma

*** Schokolade

Wichtigste Erkenntnisse

  • Protein besteht aus Aminosäuren
  • Neun Aminosäuren sind *essenziell* und werden als EAS bezeichnet
  • Drei davon – Leucin, Isoleucin und Valin – sind VKA. VKA – insbesondere Leucin – sind mithilfe des Enzyms mTOR der „Einschalter“ für die Proteinsynthese.
  • Eine Proteinmahlzeit mit 4,5 g VKA, einschließlich 2,2 g Leucin, stimuliert die Proteinsynthese

Lesetipps

* Um genau zu sein, ist mTOR eigentlich ein Enzymkomplex, von dem es zwei verschiedene gibt. Diese beinhalten auch andere Proteinfaktoren. Der Einfachheit halber schreiben wir mTOR, wenn wir von mTOR Komplex 2 sprechen.

Quellen

  1. Doi M, et al. Isoleucine, a potent plasma glucose-lowering amino acid, stimulates glucose uptake in C2C12 myotubes. Biochem Biophys Res Commun. 2003; 312(4):1111-7.
  2. Anthony JC, et al. Orally administered leucine stimulates protein synthesis in skeletal muscle of postabsorptive rats in association with increased eIF4F formation. J Nutr. 2000; 130(2):139-45.
  3. Anthony JC, et al. Leucine stimulates translation initiation in skeletal muscle of postabsorptive rats via a rapamycin-sensitive pathway. J Nutr. 2000; 130(10):2413-9.
  4. Blomstrand E, et al. Branched-chain amino acids activate key enzymes in protein synthesis after physical exercise. J Nutr. 2006; 136(1 Suppl):269s-73s.
  5. Drummond MJ, et al. Rapamycin administration in humans blocks the contraction-induced increase in skeletal muscle protein synthesis. J Physiol. 2009; 587(Pt 7):1535-46.
  6. Kim DH, et al. mTOR interacts with raptor to form a nutrient-sensitive complex that signals to the cell growth machinery. Cell. 2002; 110(2):163-75.
  7. Wipperman MF, et al. Mammalian Target of Rapamycin: A Metabolic Rheostat for Regulating Adipose Tissue Function and Cardiovascular Health. Am J Pathol. 2019; 189(3):492-501.
  8. Kennedy BK, et al. The Mechanistic Target of Rapamycin: The Grand ConducTOR of Metabolism and Aging. Cell Metab. 2016; 23(6):990-1003.
  9. Perluigi M, et al. mTOR signalling in ageing and neurodegeneration: At the crossroad between metabolism dysfunction and impairment of autophagy. Neurobiol Dis. 2015; 84:39-49.
  10. Saxton RA, et al. mTOR Signaling in Growth, Metabolism, and Disease. Cell. 2017; 168(6):960-76.
  11. Ispoglou T, et al. Daily L-leucine supplementation in novice trainees during a 12-week weight training program. Int J Sports Physiol Perform. 2011; 6(1):38-50.
  12. Norton LE, et al. Leucine regulates translation initiation of protein synthesis in skeletal muscle after exercise. J Nutr. 2006; 136(2):533s-7s.
  13. Tipton KD, et al. Stimulation of net muscle protein synthesis by whey protein ingestion before and after exercise. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2007; 292(1):E71-6.
  14. Tipton KD, et al. Timing of amino acid-carbohydrate ingestion alters anabolic response of muscle to resistance exercise. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2001; 281(2):E197-206.
  15. Anthony JC, et al. Leucine Supplementation Enhances Skeletal Muscle Recovery in Rats Following Exercise. The Journal of Nutrition. 1999; 129(6):1102-6.
  16. Layman DK, et al. Defining meal requirements for protein to optimize metabolic roles of amino acids. Am J Clin Nutr. 2015; 101(6):1330S-8S.
  17. Bauer J, et al. Evidence-based recommendations for optimal dietary protein intake in older people: a position paper from the PROT-AGE Study Group. J Am Med Dir Assoc. 2013; 14(8):542-59.

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