Leitfaden zu Proteinqualität, Verdauung und Absorption

Oft wird behauptet, dass verschiedene Proteine sich in ihrer Qualität unterscheiden und dass manche nützlicher sind als andere. Das stimmt, aber nur bis zu einem gewissen Grad.

Es gibt mehrere Faktoren, die die Proteinqualität in der Nahrung beeinflussen können, wie zum Beispiel:

1. Das Aminosäureprofil des Proteins
2. Die Struktur des Proteins
3. Die Verdaulichkeit des Proteins
4. Die Gesamtmenge an Protein, die mit einer Mahlzeit aufgenommen wird
5. Andere Nährstoffe und Bestandteile der Nahrung, die in der Mahlzeit enthalten sind, z. B. Ballaststoffe, Kohlenhydrate
6. Die Zubereitung des Essens
7. Wieviel Protein vor Kurzem aufgenommen wurde
8. Der individuelle Stoffwechselzustand, z. B. Erkrankung, sportliche Betätigung, Schlaf
9. Alter, Gewicht, Geschlecht und allgemeiner Gesundheitszustand

Wir sollten auch den Grund berücksichtigen, aus dem wir an Protein interessiert sind. Selbstverständlich benötigen wir alle Protein für unsere Gesundheit. Doch Bodybuilder zum Beispiel betrachten Protein unter dem Aspekt des Muskelaufbaus. Daher ist dessen Qualität für sie möglicherweise wichtiger.

Verdauung und Absorption von Protein

Bevor wir uns die Proteinqualität anschauen, werfen wir zuerst einen Blick auf die Art und Weise, wie Proteine verdaut und absorbiert werden. Die Verdauung von Nahrungsmitteln beginnt im Mund und geht weiter, bis alle Nährstoffe über den Darm aufgenommen wurden. Verschiedene Verdauungsenzyme sind an dem Verarbeitungsprozess beteiligt. Sie spalten – oder hydrolysieren – Protein in kurzkettige Oligopeptide oder Aminosäuren. Aminosäuren sind die einfachsten Einheiten von Protein. Davon gibt es rund 20 verschiedene Typen. Zwei miteinander verbundene Aminosäuren werden Peptid genannt. Einige wenige Aminosäuren auf einer Peptidkette werden als Oligopeptide bezeichnet, lange Ketten heißen Polypeptide.

Aminosäuren werden in ihrer Grundform durch einen aktiven Transportvorgang absorbiert, bei dem sie durch die Zellmembranen und anschließend ins Blut gepumpt werden. Es gibt jedoch einen zweiten Prozess, der parallel zu dem aktiven Transportmechanismus abläuft. Dabei können Oligopeptide in ihrer gegenwärtigen Form aufgenommen und von den Zellen im Darm weiter in freie Aminosäuren zerlegt werden. Dieser Vorgang ist ein System, das mit den Zellenzymen zu tun hat und auf einem chemischen Ionengradienten beruht.

Es gibt zwei unabhängige Systeme für die Proteinabsorption. Dadurch kann mehr Protein aufgenommen werden, wenn dies erforderlich ist, denn das zweite System kommt nur zum Einsatz, wenn Oligopeptide vorhanden sind. Nach einer proteinreichen Mahlzeit mit mehr als einer Proteinquelle (d. h. bei den meisten Mahlzeiten) kommen beide Systeme zu ähnlichen Anteilen ins Spiel.

Bestimmungsmethoden für die Proteinqualität

Es gibt verschiedene Methoden zur Bestimmung der Proteinqualität. Dabei wird das Aminosäurenprofil untersucht und überprüft, inwieweit das Protein verdaut und absorbiert wird.

1) Aminosäureindex (AI), auch bekannt als chemischer Index (CI)

Der AI ist schnell und einfach zu berechnen. Er misst die essenziellen Aminosäuren (EAS) – auch bekannt als unverzichtbare Aminosäuren (UAS) –, die in Protein enthalten sind, und vergleicht die Werte mit einem Referenzprotein^[1]. Die Bewertung des Proteins, das geprüft wird, basiert auf den EAS, die am wenigsten darin enthalten sind. Es ist klar, dass dieser Index nur begrenzt mit der Wirklichkeit übereinstimmt.

2) Protein-Effizienz-Verhältnis (PEV)

Das PEV misst die Fähigkeit eines Proteins, im Tierversuch das Wachstum eines gerade entwöhnten Rattenjungen zu fördern. Es gibt das Verhältnis der Gewichtszunahme und der verzehrten Proteinmenge an^[2]. Die zentralen Einschränkungen sind offensichtlich: Der Index basiert auf Ratten, aber er misst auch nur das Wachstum, nicht die Voraussetzungen für Erhalt und Training^[3].

3) Stickstoff-Protein-Verwertung (SPV)

Hierbei handelt es sich um das Verhältnis des Stickstoffs, der benötigt wird, um Gewebe aufzubauen, und des Stickstoffs, der verdaut wird^[4]. Diese Methode bezieht das Aminosäureprofil nicht mit ein^[3].

4) Biologische Wertigkeit (BW)

Die BW ist das am weitesten verbreitete und bekannteste Proteinbewertungssystem. Sie misst die Stickstoffmenge, die gespeichert wird, im Vergleich zur Stickstoffmenge, die absorbiert wird^{[5, 6]}. Hierbei wird untersucht, inwieweit das Aminosäurenprofil dem menschlichen Bedarf entspricht. Proteine werden in Gruppen mit hoher BW (HBW) und niedriger BW (NBW) unterteilt.

Auch die BW weist signifikante Schwächen auf, wird aber offenbar immer noch gern als Referenzrahmen für den Vergleich von Proteinen verwendet, gerade bei Sporternährung. Studien hinsichtlich der BW wurden mit Ratten durchgeführt. Doch das Verdauungssystem von Ratten unterscheidet sich von dem des Menschen und auch der Proteinbedarf von Ratten ist ein anderer. Deshalb ist es fraglich, ob die BW ein für den Menschen relevanter Wert ist. Zudem werden bei der BW einige zentrale Faktoren außer Acht gelassen, die die Verdauung und Wechselwirkung von Protein mit anderen Lebensmitteln beeinflussen, bevor es absorbiert wird. Die BW misst lediglich die maximale potenzielle Qualität von Protein, es erfolgt aber keine Schätzung, wie viel davon benötigt wird^[3]. Steigt die Menge von HBW-Protein in der Nahrung, verringert sich die Menge, die tatsächlich gespeichert wird. Das BW-Modell bildet dies jedoch nicht ab.

Eine weitere Einschränkung liegt darin begründet, dass Proteine, denen eine EAS fehlt, immer noch eine BW von bis zu 40 haben können. Das liegt an unserer Fähigkeit, EAS zu speichern und zu recyceln. So passt sich der Körper an Zustände der Mangelernährung an, bei der zu wenig Aminosäuren aufgenommen werden^[3].

5) Protein Digestibility-Corrected Amino Acid Score (PDCAAS – um die Proteinverdaulichkeit korrigierter Aminosäureindex)

Der PDCAAS berücksichtigt das UAS-Profil der fraglichen Proteine sowie ihre Verwertbarkeit für den Menschen – ähnlich wie der AI, jedoch mit einer zusätzlichen Komponente hinsichtlich der Verdaulichkeit. Die Skala reicht von 0,1 bis 1,0. Dabei bezeichnet 1,0 ein qualitativ hochwertiges Protein. Der PDCAAS ist die aktuell anerkannte Methode, Proteinqualität zu messen. Die Weltgesundheitsorganisation (WHO) und die Ernährungs- und Landwirtschaftsorganisation der Vereinten Nationen (FAO) sowie die US-amerikanische Lebens- und Arzneimittelbehörde (FDA)^[7–9] nutzen diese Methode, denn sie bietet einfache Testverfahren und bezieht sich außerdem direkt auf den menschlichen Proteinbedarf^[10].

Doch auch wenn er aktueller und akkurater ist, hat auch der PDCAAS seine Schwächen. Alle Proteine mit einem Skalenwert von mehr als 1,0 werden auf 1,0 abgerundet, da angenommen wird, dass höhere Werte bedeuten, dass das Protein viel mehr UAS enthält, als der Mensch benötigt^[7]. Es ist klar, dass das die Aussagekraft von Vergleichen zwischen Proteinen begrenzt.

Eine andere Schwäche des PDCAAS ist, dass die Werte auf dem Bedarf eines zwei bis fünf Jahre alten Kindes beruhen (diese werden als die Gruppe angesehen, die die höchsten Ansprüche an Ernährung hat^[7]). Erwachsene brauchen proportional gesehen mehr Protein zum Erhalt als zum Wachstum. Das wird beim PDCAAS nicht berücksichtigt^{[7, 9]}. Da der PDCAAS bestimmte Faktoren, die die Verdauung von Protein beeinflussen, nicht miteinbezieht, ist der PDCAAS einer isolierten Proteinquelle nur von geringem Nutzen, wenn man ihn auf die menschlichen Anforderungen an Protein anwenden will. Das liegt daran, dass das, was gemessen wird, die maximale potenzielle Qualität ist. Es erfolgt keine Bewertung der Qualität hinsichtlich der Höhe des Bedarfs^[10].

Der PDCAAS ist auch dadurch eingeschränkt, dass er nicht für bedingt essenzielle Aminosäuren gilt. Diese tragen aber viel zum Nährwert eines Proteins bei^[9]. Nimmt man zum Beispiel viel nicht essenzielles Cystein – eine schwefelhaltige Aminosäure – zu sich, reduziert das den Bedarf an essenziellem schwefelhaltigen Methionin, Tyrosin dagegen reduziert den Bedarf an der EAS Phenylalanin. Von Arginin wird ebenfalls angenommen, dass es bedingt essenziell ist, denn bei bestimmten Untergruppen der Bevölkerung und in Zeiten hohen Bedarfs kann der Körper es selbst synthetisieren, wenn zu wenig davon vorhanden ist^[11].

Eine weitere zentrale Einschränkung des PDCAAS ist die Tatsache, dass die menschliche Ernährung im Allgemeinen mehrere Proteinquellen umfasst, auch bei einer einzigen Mahlzeit. Das bedeutet, dass sich das gesamte Aminosäureprofil einer Mahlzeit verbessert und dass andere Nahrungsmittelbestandteile die Hydrolyse, Verdauung und Absorption von Protein beeinflussen können. Um den tatsächlichen PDCAAS einer Mahlzeit zu ermitteln, muss jede einzelne Aminosäure untersucht werden. Glücklicherweise kann der PDCAAS so angepasst werden, dass die Proteinqualität einer Mahlzeit verlässlicher abgeschätzt werden kann.

Protein aus Reis hat einen PDCAAS von 0,4 bis 0,5. Die einzige Einschränkung ist, dass es recht wenig von der EAS Lysin enthält. Jedoch enthält es jede Menge Methionin und Cystein. Der hohe Gehalt an diesen beiden wichtigen Aminosäuren ist ein Punkt, den der PDCAAS nicht berücksichtigt, weil er immer nur ein einziges Nahrungsmittel in Augenschein nimmt. Der PDCAAS von Hülsenfrüchten reicht von 0,4 bis 0,8, je nachdem, um welche Hülsenfrucht es sich handelt. Proteine aus Hülsenfrüchten sind arm an Methionin und Cystein, aber reich an Lysin. Wenn also Bohnen und Reis in einer verzehrten Mahlzeit enthalten sind, ergibt ihr kombinierter PDCAAS-Wert 1,0 – eine ideale Proteinquelle.

Trotz seiner Einschränkungen ist der PDCAAS momentan das am weitesten verbreitete System zur Bewertung von Protein. Er bietet eine valide Methodik, die Proteinqualität zu ermitteln, solange der kumulative Wert der verschiedenen Proteinquellen in einer Mahlzeit berücksichtigt wird. Tatsächlich muss laut der US-amerikanischen Kennzeichnungsvorschriften die Proteinqualität eines Lebensmittels unter Verwendung des PDCAAS berücksichtigt werden, wenn der Gesamtproteingehalt eines Lebensmittels ausgewiesen wird^[12].

6) Digestible Indispensable Amino Acid Score (DIAAS – Index für verdauliche unverzichtbare Aminosäuren)

Der DIAAS ist dem PDCAAS recht ähnlich in der Art und Weise, wie die Verdaulichkeit der Aminosäuren sowie der Beitrag des Proteins zur Deckung des Bedarfs an Aminosäuren und Stickstoff des Menschen bestimmt wird. Jedoch wird der DIAAS als Prozentsatz angegeben und begrenzt die Indexierung des Proteins nicht auf einen Maximalwert, sodass Proteine auch höhere Werte erreichen können. Es gibt den Vorschlag, dass die Ernährungs- und Landwirtschaftsorganisation der Vereinten Nationen^{[13, 14]} diese Methode bevorzugt anwenden solle, doch noch ist das nicht der Fall.

Ein Vorteil, den der DIAAS gegenüber dem PDCAAS bietet, ist der, dass Proteine mit einem höheren Gehalt an UAS einen höheren Wert zugewiesen bekommen. Das spiegelt möglicherweise das Aminosäurenprofil besser wider, was für Menschen mit einem erhöhten Proteinbedarf relevant ist. Während dies jedoch für einzelne Lebensmittel wichtig sein kann, muss die Kombination von Proteinquellen in einer Mahlzeit immer noch berücksichtigt werden^[14].

Bioverfügbarkeit von Protein

Die Bioverfügbarkeit steht für die Menge an Protein, die wir tatsächlich absorbieren, und die BW sowie der PDCAAS geben dies teilweise wieder. Die Bioverfügbarkeit wird von verschiedenen Faktoren beeinflusst, etwa durch die Gesamtheit der verschiedenen Proteintypen, die mit einer Mahlzeit aufgenommen werden, und durch andere Bestandteile der Mahlzeit.

Proteine sind nicht nur einfach lange Ketten aus Aminosäuren. Die Aminosäureketten sind auch in sich verwunden (bekannt als sekundäre Proteinstruktur), und diese Doppelketten sind wiederum ebenfalls in sich verschlungen (tertiäre Struktur). Außerdem bilden sich Verbindungen zwischen Aminosäuren, wenn die Kette sich zu einem Proteinmolekül, der quaternären Struktur, zusammenfaltet. Die Struktur von Proteinen fällt unterschiedlich aus und das kann die Bioverfügbarkeit beeinflussen.

Wir haben die Einschränkungen von BW und PDCAAS oben bereits erläutert. Mit der BW wird jedoch oft auf die Bioverfügbarkeit von Protein Bezug genommen. Tatsächlich wird oft der Eindruck erweckt, dass pflanzliches Protein gegenüber tierischem Protein minderwertig sei. Auch wenn das zum Teil stimmt, wird dabei nicht berücksichtigt, dass Mahlzeiten oft verschiedene Arten von Proteinen kombinieren.

Molkenprotein – das Protein, zu dem Bodybuilder bevorzugt greifen – hat eine sehr hohe Bioverfügbarkeit. Tatsächlich wird angenommen, dass es so schnell verdaut und absorbiert wird, dass die Leber nach der Resorption eine erheblich Menge davon speichert. Dort wird es im Zuge der Energie-Glucogenese in Kohlenhydrate umgewandelt. Das deutet darauf hin, dass Molkenprotein nicht zwangsläufig in Form von Stickstoff gespeichert wird, sondern dass daraus Energie wird. Das ist jedoch nicht der ursprüngliche Grund, warum es verzehrt wurde.

Eine Studie hat verglichen, wie sich die Nahrungsergänzung mit Reisproteinisolat bzw. mit Molkenproteinisolat nach einem Widerstandstraining auswirkt. Man fand heraus, dass beide sich in gleichem Maße positiv auf die Körperzusammensetzung und die Leistung beim Training^[15] auswirken. D. h. Molkenprotein erwies sich nicht als besser als Reisprotein.

Bedenken bezüglich hoher Proteinzufuhr

Es wird behauptet, dass eine dauerhaft hohe Proteinzufuhr bei gesunden Personen zu Nierenschäden führen kann. Hierbei wird von dem Mechanismus ausgegangen, dass ein anhaltender Verzehr einer großen Proteinmenge die Produktion von Harnsäure steigert, was Glomerulus-Schäden und schließlich eine Schädigung der Nieren nach sich zieht. Bei den Glomeruli handelt es sich im Prinzip um die Filter der Nieren, die eine entscheidende Rolle für die ordnungsgemäße Nierenfunktion spielen. Hier sollte unbedingt beachtet werden, dass bei Personen mit akutem Nierenversagen und chronischer Nierenkrankheit eine eiweißarme Ernährung empfohlen wird, da man von einem Zusammenhang zwischen eiweißreicher Ernährung und dem Fortschreiten dieser Krankheiten ausgeht^[16].

Als hohe Proteinzufuhr kann eine Menge gelten, die die Nährstoff-Referenzzufuhr von 0,75 g Protein pro Kilogramm Körpergewicht (kg Körpergewicht/Tag) überschreitet. Daraus ergeben sich im Durchschnitt 55 g pro Tag für Männer bzw. 45 g pro Tag für Frauen. Allerdings ist diese Definition einer hohen Proteinzufuhr umstritten und damit einer der Gründe für Inkonsistenzen zwischen entsprechenden Studien^[17].

Dennoch sind Bedenken hinsichtlich Nierenschäden bei gesunden Personen durch einen hohen Proteinkonsum seit einiger Zeit überholt. Tatsächlich liegt der Proteingehalt einer typischen westlichen Ernährung über der Referenzzufuhr^[18]. Trotzdem gibt es keine schlüssigen Belege für den angenommenen Mechanismus der Nierenschädigung durch hohen Proteinverzehr^[19]. In den letzten Jahren durchgeführte Studien kamen zu dem Ergebnis, dass eine Proteinzufuhr über 2,2 g/kg Körpergewicht/Tag keine Nierenschäden nach sich zieht^[19–21]. Weiterhin wurde festgestellt, dass Veränderungen der Nierenfunktion, wie etwa eine erhöhte Harnsäureproduktion, lediglich eine Anpassungsreaktion darstellen. Ein Zusammenhang mit Nierenschäden konnte nicht ermittelt werden^[18]. Ein weiterer Beleg dafür sind derartige Prozesse bei schwangeren Frauen, die ebenfalls kein erhöhtes Risiko für Nierenerkrankungen aufweisen^[22].

Von diesen Erkenntnissen abgesehen wird aus verschiedenen Gründen ein Proteinbedarf über der Referenzzufuhr empfohlen. Dabei geht es unter anderem um gesundes Altern und Gewichtsmanagement^[23].

Protein in Huel

Das Protein Huel in Produkten stammt hauptsächlich aus Erbsen und braunem Reis. Zusätzlich dienen Leinsamen (alle Produkte) und Hafer (alle Produkte außer Black Edition) als Proteinquellen. Wie oben erläutert, verbessert die Kombination von Proteinen die Proteinqualität in Bezug auf das Aminosäurenprofil und die Bioverfügbarkeit erheblich. Das Erbsenprotein in Huel Produkten hat einen PDCAAS von 0,82, das Reisprotein erreicht einen Wert von 0,47. Zusammen liegen sie über dem Idealwert von 1,0. Das ist mehr als ausreichend, um die Versorgung mit allen Aminosäuren und ein hohe Bioverfügbarkeit des Proteins in Huel sicherzustellen.

Hier findest du die Aminosäurenprofile der verschiedenen Huel Produkte:

Aminosäurenprofil von Huel Pulver

Aminosäurenprofil von Huel Black Edition

Aminosäurenprofil von Huel Ready-to-drink

Aminosäurenprofil des Huel Riegels

Quellen

1. Mitchell HH, et al. Some relationships between the amino acid contents of proteins and their nutritive values for the rat. J Biol Chem. 1946; 163:599-620.
2. Chapman DG, et al. Evaluation of protein in foods. I. A method for the determination of protein efficiency ratios. Can J Biochem Physiol. 1959; 37(5):679-86.
3. Pellett P. Amino Acid Scoring Systems and their Role in the Estimation of the Protein Quality of Cereals. In: Lásztity R., Hidvégi M. (eds) Amino Acid Composition and Biological Value of Cereal Proteins.: Springer, Dordrecht; 1985.
4. Eckfeldt GA, et al. The pepsin-digest-residue (PDR) amino acid index of net protein utilization. J Nutr. 1956; 60(1):105-20.
5. Chick H, et al. The biological values of proteins: A method for measuring the nitrogenous exchange of rats for the purpose of determining the biological value of proteins. Biochem J. 1930; 24(6):1780-2.
6. Mitchell HH. A method of determining the biological value of protein. J Biol Chem. 1924; 58:873.
7. Food and Agriculture Organization of the United Nations. Protein Quality Evaluation. Report of Joint FAO/WHO Expert Consultation. 1989.
8. Boutrif E. Food Quality and Consumer Protection Group, Food Policy and Nutrition Division, FAO, Rome: "Recent Developments in Protein Quality Evaluation" Food, Nutrition and Agriculture. Food, Nutrition and Agriculture. 1991; (2/3).
9. Schaafsma G. The protein digestibility-corrected amino acid score. J Nutr. 2000; 130(7):1865S-7S.
10. Schaafsma G. Advantages and limitations of the protein digestibility-corrected amino acid score (PDCAAS) as a method for evaluating protein quality in human diets. Br J Nutr. 2012; 108 Suppl 2:S333-6.
11. Tapiero H, et al. L. Arginine. Biomed Pharmacother. 2002; 56(9):439-45.
12. U.S. Food & Drug Administration. CFR - Code of Federal Regulations Title 21 2018 [Available from: https://www.accessdata.fda.gov/scripts/cdrh/cfdocs/cfcfr/cfrsearch.cfm?fr=101.9].
13. Albert J, et al. Research Approaches and Methods for Evaluating the Protein Quality of Human Foods Proposed by an FAO Expert Working Group in 2014. The Journal of Nutrition. 2016; 146(5):929-32.
14. Food and Agriculture Association. Dietary protein quality evaluation in human nutrition: Report of an FAO Expert Consultation. FAO Food and Nutrition paper 92. 2011 [Available from: http://www.fao.org/ag/humannutrition/35978-02317b979a686a57aa4593304ffc17f06.pdf].
15. Joy JM, et al. The effects of 8 weeks of whey or rice protein supplementation on body composition and exercise performance. Nutr J. 2013; 12:86.
16. Ko GJ, et al. Dietary protein intake and chronic kidney disease. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2017; 20(1):77-85.
17. Friedman AN. High-protein diets: potential effects on the kidney in renal health and disease. Am J Kidney Dis. 2004; 44(6):950-62.
18. Martin WF, et al. Dietary protein intake and renal function. Nutr Metab (Lond). 2005; 2:25-.
19. Devries MC, et al. Changes in Kidney Function Do Not Differ between Healthy Adults Consuming Higher- Compared with Lower- or Normal-Protein Diets: A Systematic Review and Meta-Analysis. The Journal of nutrition. 2018; 148(11):1760-75.
20. Bilancio G, et al. Dietary Protein, Kidney Function and Mortality: Review of the Evidence from Epidemiological Studies. Nutrients. 2019; 11(1):196.
21. Antonio J, et al. The Effects of a High-Protein Diet on Bone Mineral Density in Exercise-Trained Women: A 1-Year Investigation. Journal of Functional Morphology and Kinesiology. 2018; 3(4):62.
22. Conrad KP. Mechanisms of renal vasodilation and hyperfiltration during pregnancy. J Soc Gynecol Investig. 2004; 11(7):438-48.
23. Phillips SM, et al. Protein "requirements" beyond the RDA: implications for optimizing health. Appl Physiol Nutr Metab. 2016; 41(5):565-72.